铁蛋白于 1937 年被发现，由于其空腔内部含有大量的铁且具有稳定的铁储藏特性，故又称铁储藏蛋白。铁蛋白在古生菌、 细菌、植物和动物体内广泛存在，具有调节机体铁稳态平衡的功能，能够使机体内的铁以可溶、无毒的形式存在。动物铁蛋白一般存在两种类型的亚基：H型亚基（重链）和L型亚基（轻链）， 分子量分别为21 kDa和19.5 kDa。H型亚基中存在一些保守的氨基酸残基形成亚铁氧化中心，包括A位点和B位点：A位点包括27位谷氨酸（E27）、65位组氨酸（H65）、62位谷氨酸（E62）和107 位谷氨酸（E107）；B位点包括34位酪氨酸（Y34）和141位谷氨酰胺（Q141）两个氨基酸构成，如此组成了一个可以将有毒的二价铁氧化成无毒的三价铁的亚铁氧化中心。

然而，与H型亚基不同，L型亚基上不存在亚铁氧化中心，但是具有一个成核中心，将氧化后的三价铁以铁核的形式储存在铁蛋白的空腔内部。植物铁蛋白仅有H型亚基，其特点是每个H型亚基的N端有一个由30个左右氨基酸长度组成的EP肽段。EP肽段具有丝氨酸酶活性，在种子萌发期间能够使铁蛋白发生自降解，从而释放铁蛋白空腔中的铁，为植物的生长提供足够的铁元素。在高铁微环境下，EP肽段还能够发挥亚铁氧化以及铁成核的作用。虽然只有H型亚基，但一般植物铁蛋白都是异聚体蛋白质。比如大豆铁蛋白和豌豆铁蛋白，由H-1和H-2两种亚基构成，它们的氨基酸残基序列同源性约为80 %。此外，铁蛋白的含量在不同种类植物中也略有不同，双子叶植物含有大量的铁蛋白，而单子叶植物的铁蛋白含量较少。目前发现，自然界中的铁蛋白只存在两种形式：一种是常见的二十四聚体笼形蛋白的形式，另一种则是以古生菌海栖热袍菌（Thermotoga maritima, Tm）铁蛋白为代表的二聚体形式。

海栖热袍菌铁蛋白具有独特的性质，无论是植物铁蛋白还是动物铁蛋白（包括人源铁蛋白），它们在机体内最终以二十四聚体形式存在；而Tm 铁蛋白在机体内大多以二聚体的形式存在，不会自发地组装形成像动物或植物类似的二十四聚体铁蛋白。不过，这种二聚体可以在二价盐离子存在的情况下形成二十四聚体，该二十四聚体与动植物二十四聚体铁蛋白在结构上具有高度保守性。因此，Tm铁蛋白呈现出一种盐依赖型的自组装。此外，铁蛋白也存在于其他微生物中，目前在原核生物中铁蛋白主要有三类：第一类是与动物铁蛋白的H型亚基结构相似的FTN，同样具有铁氧化还原中心；第二类是结合血红素的铁蛋白 BFR（bacterioferritin）；第三类是和铁蛋白结构类似的DNA结合蛋白Dps（DNAbinding proteins），该蛋白由12个亚基组成，呈现出笼形蛋白的结构，也叫做小铁蛋白。