设计铁蛋白

大连工业大学杜明教授:通过点突变改善牡蛎铁蛋白的热稳定性

2020-12-25

Food Chem.|大连工业大学杜明教授:通过点突变改善牡蛎铁蛋白的热稳定性

肉类研究 2020-12-25 17:20 

铁蛋白可广泛用作功能纳米材料。但是,铁蛋白的生理活性会在温度过高的情况下受损,从而影响其自组装性能。

大连工业大学食品科学技术学院、国家海洋食品工程技术研究中心的Li Han等在一项研究中,在铁蛋白氨基酸序列的Asp120Gly120中产生点突变,使其耐热性显著提高。

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结果表明,突变铁蛋白的热变性温度为89.17 ℃,较野生型牡蛎铁蛋白升高了13 ℃。在温度低于90 ℃时,热处理对铁蛋白变性、聚集状态、粒径和结构的影响没有变化。计算机模拟和分析结果表明,突变铁蛋白通过降低倍界面中62%的相互作用能,促进了整体结构的稳定性组装。

通过点突变改善牡蛎铁蛋白的热稳定性,增强了其作为食品成分的应用。



文章《Improvement of thermal stability of oyster (Crassostrea gigas) ferritin by point mutation》发表于Food Chemistry2020年12月24日

大连工业大学食品科学技术学院、国家海洋食品工程技术研究中心的杜明教授为本文通信作者

文章链接:

https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2020.128879


什么是铁蛋白

铁蛋白于 1937 年被发现,由于其空腔内部含有大量的铁且具有稳定的铁储藏特性,故又称铁储藏蛋白。铁蛋白在古生菌、 细菌、植物和动物体内广泛存在,具有调节机体铁稳态平衡的功能,能够使机体内的铁以可溶、无毒的形式存在。动物铁蛋白一般存在两种类型的亚基:H型亚基(重链)和L型亚基(轻链), 分子量分别为21 kDa和19.5 kDa。

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